beljakovine (proteini), organske spojine iz aminokislin z veliko molekularno maso (nekaj tisoč do več milijonov atomskih masnih enot). Osnovno zgradbo je 1819 odkril Braconnot pri kuhanju lepila z žveplovo(VI) kislino, podrobnejšo pa E. H. Fischer (ok. 1900). V beljakovinah so aminokisline povezane prek skupin –NH2 in –COOH. Vez –NH–CO– se imenuje peptidna vez (peptidi). Zaporedje aminokislin v verigi imenujemo primarna struktura ali sekvenca beljakovin. 20 aminokislin, ki se vedno pojavljajo v živih bitjih, lahko pri enostavni beljakovini s 100 členi oblikuje 20100 primarnih struktur. Zato je veliko več razl. beljakovin, kot je vrst živih bitij. Zaporedje aminokislin v nekaterih beljakovinah poznamo, npr. v mioglobinu in hemoglobinu. Pri sorodnih živih bitjih je to zaporedje zelo podobno. Sinteza primarne strukture je zelo težka; posrečila se je pri inzulinu in ACTH. L. C. Pauling in Elias J. Corey sta ugotovila, da leži v nekaterih beljakovinah več aminokislinskih verig vzporedno, pri tem so sosednje verige usmerjene v nasprotno smer: če se začne prva veriga s prosto aminoskupino in konča s prosto karboksilno skupino, se sosednja veriga začne s prosto karboksilno skupino in konča z aminoskupino. Med dvema aminokislinama sosednjih verig lahko nastanejo vodikove vezi, ki povezujejo obe verigi. Verige so na vsakem členu ukrivljene, in sicer izmenično v nasprotni smeri. Tako nastane oblika večkrat vzporedno nagubanega lista: struktura nagubanega lista. Druga ugotovljena struktura je vijačnica (heliks). Pri njej je beljakovinska nit zvita v spiralo s 3,7 aminokisline v vsakem polnem zavoju. Tudi spirala je utrjena z vodikovimi vezmi. Naguban list in vijačnica sta primera sekundarne strukture. Struktura beljakovin je še bolj zapletena zaradi razporeditve verig v prostoru. Te so še enkrat zvite v klobčiče in utrjene z elektrostatičnimi silami ali disulfidnimi vezmi (terciarna struktura). Več terciarnih struktur se lahko združuje v kvartarne. Po obliki so beljakovine razvrščene med dolge, skoraj netopne vlaknate beljakovine (skleroproteini) in kroglaste ali elipsoidne, topne sferoproteine. V nasprotju s skleroproteini (sestavni deli lasu, roževine in hrustanca) lahko pri skoraj vseh sferoproteinih (npr. encimi, mišične beljakovine) razgradimo njihovo terciarno in sekundarno strukturo s kuhanjem ali dodajanjem kislin ali baz (spremembo pH; koagulacija, denaturacija). Pri tem izgubijo svoje biološke lastnosti, npr. – encimi sposobnost razgradnje hranilnih snovi, mišice sposobnost krčenja. Razdelitev sferoproteinov: histoni, bazične beljakovine celičnega jedra, ki imajo pomembno vlogo pri povezavi z nukleinskimi kislinami; albumini, v vodi topne beljakovine, sestavni deli krvnega seruma in jajčnega beljaka; globulini, manj topni, a se bistveno ne razlikujejo od albuminov; gamaglobulini so pomembni pri obrambi proti okužbam. Proteidi so sestavljeni iz beljakovinskega dela in nebeljakovinske skupine. Presnova beljakovin: živalske in rastlinske beljakovine se najprej denaturirajo v želodčni kislini (pH 1–2). Nato proteaze iz beljakovin odcepijo daljše peptidne verige, ki jih encimi na amino- (aminopeptidaze) in karboksilnem (karboksipeptidaze) koncu razgradijo v aminokisline. Te se resorbirajo skozi črevesno steno in vključijo v presnovne procese. Telo ustvari beljakovine iz aminokislin. Za biosintezo so potrebni kemična energija (adenozintrifosfat), specifični encimi in nukleinska kislina (prenašalna RNK), ki nastaja na DNK in prenaša zaporedje aminokislin za določeno beljakovino. Sama sinteza beljakovin poteka v celici na ribosomih. Telesu tuje beljakovine izzovejo reakcijo antigen-protitelo (aglutinacija), zato jih ne smemo vbrizgati neposredno v krvni obtok.
Dostopnost